東大、世界最小の回転モーターを実現する高効率エネルギー変換機構の仕組みを解明

世界最小の回転モーターが実現する高効率エネルギー変換機構の仕組みを解明

―高効率エネルギー変換機構の技術的基盤の確立を目指して―　


１．発表者：
　渡邉　力也　（東京大学大学院工学系研究科　応用化学専攻・助教）
　野地　博行　（東京大学大学院工学系研究科　応用化学専攻・教授）

２．発表概要：
　東京大学大学院工学系研究科　渡邉力也助教、野地博行教授らのグループは、タンパク質でできた世界最小の回転モーターであるＦ１−ＡＴＰａｓｅが実現する、化学・力学エネルギー間の高効率エネルギー変換機構の仕組みを世界に先駆けて突き止め、英科学誌Ｎａｔｕｒｅ　Ｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｂｉｏｌｏｇｙ誌に発表しました。この発見をもとに、生体内で重要な役割を担うタンパク質分子モーター群の普遍的な作動原理に関する基礎研究だけでなく、高効率エネルギー変換システムの技術的基盤の確立を目指した応用研究が進展すると期待されます。

３．発表内容：　
　私たちの細胞の中には、化学エネルギーを使って力学的な運動をするタンパク質でできた分子モーターが存在し、それらは生命活動において重要な役割を果たしています。今回、研究対象としているＦ１−ＡＴＰａｓｅもその１種で、アデノシン３リン酸（ＡＴＰ）の分解で得られる化学エネルギーを利用して１方向に回転する回転分子モーターです。ちなみに、Ｆ１−ＡＴＰａｓｅは、現在確認されている回転モーターの中では世界最小サイズ（直径約１０ナノメートル）を実現しています（図１）。また、Ｆ１−ＡＴＰａｓｅは、現在の科学技術では到底達成することができない非常に興味深い性能を２つ持ち合わせており、それらの作動原理の解明はタンパク質科学者だけでなく幅広い学術分野の研究者にとって長年の夢でした。今回、私たちは、それらの性能を実現するＦ１−ＡＴＰａｓｅの作動原理を世界に先駆けて解明したので、その仕組みを具体的に紹介いたします。

　図１　Ｆ１−ＡＴＰａｓｅの構造　
　　※　関連資料参照

（１）エネルギー変換効率が非常に高い
　Ｆ１−ＡＴＰａｓｅはＡＴＰの分解で得られる化学エネルギーを１００％の効率で回転運動に変換することができます。ガソリンエンジンなどの人工熱機関のエネルギー変換効率が４０％程度で高止まりしている現状からして、エネルギー変換効率が格段に良いことが分かります。今回、私たちは、Ｆ１−ＡＴＰａｓｅの化学反応を構成する３つの反応過程（ＡＴＰの結合、ＡＴＰの分解、生成物の解離）のうち、　ＡＴＰの結合、生成物の解離過程で大きな回転トルク注１）が出力されることを明らかしました。また、Ｆ１−ＡＴＰａｓｅが、ＡＴＰの結合、生成物の解離で得られる大きな回転トルクを特定の回転角度で一度に出力するのではなく、３６０ｏにわたってほぼ一定の回転トルクを出力できるよう分散させて出力していることも明らかにしました。これはロータリーエンジンがガソリンの燃焼で得られる化学エネルギーを力学的な回転エネルギーに変換する過程で高効率化を実現するため採用している機構に非常に似ています。つまり、人間が産業革命以来積み重ねてきた高効率エネルギー変換システムの基盤技術を、生物はすでに何億年もの昔から獲得していたことが分かります。
　
　図２　Ｆ１−ＡＴＰａｓｅの回転トルク発生機構
　　　　（青）ＡＴＰの結合で駆動　（赤）生成物の解離で駆動　
　　　※　関連資料参照

（２）力学エネルギーを化学エネルギーに直接変換することができる
　Ｆ１−ＡＴＰａｓｅではＡＴＰを加水分解して反時計方向に回転運動を引き起こすだけではなく、逆にモーター回転子を逆方向（時計方向）に無理やり回転させるとＡＴＰの分解生成物からＡＴＰを合成することができます。これをガソリンエンジンに例えると、車輪を回転させて排気ガスからガソリンを合成することと同じですが、現在の科学技術ではこれを実現することはできません。今回、私たちは、Ｆ１−ＡＴＰａｓｅにおいて、反時計方向の回転に伴いＡＴＰの分解速度が加速し、またその逆方向（時計方向）の回転に伴い合成速度が加速することを明らかにしました（図３）。これは、Ｆ１−ＡＴＰａｓｅが回転角度に応じて連続的にＡＴＰの分解しやすさ・合成しやすさを制御していることを意味します。通常、ＡＴＰの合成には大きなエネルギーが必要とされますが、大きな力学エネルギーを一度に注入した場合、それを小分けにして注入した時と比べて、その損失は大きくなることが一般的に知られています。今回の私たちの実験結果は、モーター回転子を無理やり逆回転させるとき、非常に小さい力学エネルギーが連続的に注入され、合成反応をしやすい環境が“じわじわ”と整うことで、Ｆ１−ＡＴＰａｓｅが効率的にＡＴＰを合成できることを示唆しています。

　図３　回転角度に依存したＡＴＰの結合／解離速度の制御
　　　　（赤）ＡＴＰの結合速度　　（青）ＡＴＰの解離速度
　　　※　関連資料参照

　現在の人工熱機関では、エネルギー変換効率を向上させるため反応サイクルのタイミングを厳密に制御していますが、それは反応環境をＯＮ、ＯＦＦの２状態でしか制御できません。もし、Ｆ１−ＡＴＰａｓｅのように回転角度に応じて“じわじわ”と反応しやすい環境を作り出す制御方法が確立した場合、人工熱機関においてもエネルギー変換効率が劇的に改善し、力学エネルギーを化学エネルギーに直接変換することが可能になると期待されます。

　今回明らかにされたＦ１−ＡＴＰａｓｅの作動原理は、生体内で重要な役割を担うタンパク質分子モーター群が、どのように化学エネルギーを利用して効率的に運動するのか、重要な手がかりを与えてくれました。また、今回得られた知見をマクロスケールの人工熱機関の設計思想にフィードバックすることができれば、高効率エネルギー変換機構の技術的基盤が確立する第１歩になることが期待されます。


４．発表雑誌：　
　雑誌名：Ｎａｔｕｒｅ　Ｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｂｉｏｌｏｇｙ
　論文タイトル：Ｍｅｃｈａｎｉｃａｌ　ｍｏｄｕｌａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｃａｔａｌｙｔｉｃ　ｐｏｗｅｒ　ｏｎ　Ｆ１−ＡＴＰａｓｅ
　　　　　　　　　　（Ｆ１−ＡＴＰａｓｅにおける触媒活性の機械的な制御）
　著者：Ｒｉｋｉｙａ　Ｗａｔａｎａｂｅ，　Ｄａｉｃｈｉ　Ｏｋｕｎｏ，　Ｓｈｏｕｉｃｈｉ　Ｓａｋａｋｉｈａｒａ，　Ｋａｔｓｕｙａ　Ｓｈｉｍａｂｕｋｕｒｏ，　Ｒｙｏｔａ　Ｉｉｎｏ，　Ｍａｓａｓｕｋｅ　Ｙｏｓｈｉｄａ　＆　Ｈｉｒｏｙｕｋｉ　Ｎｏｊｉ


６．用語解説：　
注１）回転トルク
　回転しようとする力。その大きさは、作用半径と作用した力との積で表される。　


※　図説は、関連資料参照